Биохимические и физико-химические процессы при производстве сыров
РЕФЕРАТ«БИОХИМИЧЕСКИЕ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ ПРИ ПРОИЗВОДСТВЕ СЫРОВ»Выполнил:ст.гр. БТМ-10Нестеров А.Н.Днепропетровск 2010ВСТУПЛЕНИЕ 1. ФЕРМЕНТЫ СЫЧУГА2. СЫРОПРИГОДНОСТЬ МОЛОКА3. КЛАССИФИКАЦИЯ СЫРОВ4. ЗАКВАСКИ ДЛЯ ПРОИЗВОДСТВА СЫЧУЖНЫХ СЫРОВ5. ПРИМЕНЕНИЕ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИХИ БИОХИМИЧЕСКИХ МЕТОДОВПРИ ПРОИЗВОДСТВЕ СЫРОВ6. ОСНОВНЫЕ ЭТАПЫ ТЕХНОЛОГИЧЕСКОГО ПРОЦЕССА ПРОИЗВОДСТВА СЫРОВ7. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ ПРИ ПРОИЗВОДСТВЕ ПЛАВЛЕНЫХ СЫРОВ8. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ ПРИ ПРОИЗВОДСТВЕ РАССОЛЬНЫХ СЫРОВ9. ПОРОКИ СЫРОВ ВСТУПЛЕНИЕВ основе производства сыра используется ферментативно-микро биологический процесс, протекание которого зависит от физико-химических свойств молока, состава микроорганизмов закваски, их способности развиваться в молоке, в сгустке и в сырной массе и условий технологического процесса.1. ФЕРМЕНТЫ СЫЧУГАВ сыроделии используются ферменты, выделенные из сычуга 2...3-х недельных телят или ягнят, питающихся молоком. В их желудочном соке содержатся в основном два фермента: пепсин и химозин (реннин). Оба фермента способны катализировать реакции гидролиза белков. Причем вырабатываются ферменты в желудке животных в неактивной форме (зимогены); пепсин в форме пепсиногена, а химозин — химозиногемл.Химозин является гидролитическим ферментом, катализирующим гидролиз пептидной связи у казеинов, что обуславливает процесс свертывания молока. В механизме действия фермента проявляется специфичность, обусловленная тем, что подвергается разрыву всего лишь одна пептидная связь между фенилаланином (Фен-105) и метионином (Мет-106) в молекуле х-казеина.Фермент имеет молекулярную массу равную ЗОкДа, с изоэлектри-ческой точкой при рН 4,5. Активность фермента проявляется в слабокислой среде (рН 5,0...5,3) в присутствии ионов кальция. В активном центре фермента содержится карбоксильная группа аспарагиновой кислоты. Химозин обладает низкой протеолити ческой активностью, но высокой молокосвертывающей активностью. Химозин способен гидролизовать казеин в составе мицелл. При этом казеин переходит в казеинат кальция, образуя створоженный сгусток.Ферменты (пепсин и химозин) входят в единый сычужный ферментативный комплекс, в составе которого 60...70% химозина и 30...40 % пепсина. Активность этих ферментов зависит от температуры (рис. 49). С возрастанием температуры активность ферментов увеличивается, достигая максимума при 40 °С. Дальнейшее повышение температуры сопровождается денатурацией фермента и утратой ферментативной активности. При 10 °С, как видно из рисунка, сычужный ферментативный комплекс мало активен.Активность ферментов выражается отношением навески к количеству свернувшегося молока в граммах, при 35 °С в течение 40 мин и рН 6,2. Так, например, 1г фермента активностью 100 тыс, единиц способен свертывать 100 тыс. г (100кг) молока в течение 40 мин при 35 °С и рН 6,2.Лучше всего перед употреблением сычужные ферменты растворить при 35 °С в среде с кислотностью 45...60 Т, которая была предварительно пастеризована при 85 "С и отфильтрована от белков, или в 0,1М Ка-ацетатном буфере рН 5,0, из расчета 20...40 мг/мл....
