Антитела
Российский Государственный Медицинский УниверситетАнтитела.Работу выполнила:Студентка гр.2501 отделенияЛечебное дело МБФБорисова Юлия Основная функция специфического иммунного ответа- это специфическое распознавание чужеродных антигенов. В распознавании участвуют молекулы двух разных типов- иммуноглобулины и Т-клеточные рецепторы антигенов. Структурное разнообразие этих молекул, благодаря которым они способны распознавать множество самых разнообразных антигенов, возникает в результате многочисленных генных рекомбинаций. Иммуноглобулины представляют собой группу гликопротеинов, которые содержатся в плазме крови и в тканевой жидкости у всех млекопитающих. Некоторые иммуноглобулиновые молекулы структурно связаны с плазматической мембраной В-клеток и функционируют как антигенспецифические рецепторы. Другие присутствуют в плазме крови или в лимфе как свободные молекулы. Синтез антител осуществляют В-клетки, но для этого необходим контакт с антигеном и вызванное им созревание В-клеток в антителообразующие клетки. К антителообразующим клеткам относятся, в частности, секретирующие значительное количества антител плазматические клетки. Мембраносвязанные иммуноглобулины незрелых В-клеток имеют ту же самую антигенсвязывающую специфичность, что и антитела, образуемые зрелыми антителообразующими клетками. Иммуноглобулины состоят из полипептидных цепей. В молекуле иммуноглобулина различают четыре структуры:1. Первичная – это последовательность определенных аминокислот. Она строится из нуклеотидных триплетов, генетически детерминируется и определяет основные последующие структурные особенности.2. Вторичная определяется конформацией полипептидных цепей.3. Третичная определяет характер расположения отдельных участков цепи, создающих пространственную картину.4. Четвертичная характерна для иммуноглобулинов. Из четырех полипептидных цепей возникает биологически активный комплекс. Цепи попарно имеют одинаковую структуру.Антитела состоят из полипептидных цепей: тяжелых(Н) и легких(L). В молекуле иммуноглобулинов содержатся 2L и 2Н цепей. Они соединяются ковалентными дисульфидными связями и нековалентными связями. Каждая молекула ИГ имеет 2 одинаковых антигенсвязывающих фрагмента Fab (англ. Fragment antigen binding) и один Fc-фрагмент (англ. Fragment cristalisable), с помощью которого ИГ комплементарно связываются с Fc-рецепторами клеточной мембраны. Иммуноглобулины- это особое семейство белков. У большинства высших млекопитающих обнаружено пять классов иммуноглобулинов- Ig G, Ig A, Ig M, Ig D, Ig E, которые различаются по размерам молекул, заряду, аминокислотному составу и содержанию углеводов. Помимо различий между классами, существует и весьма значительная гетерогенность в пределах каждого класса. Каждый иммуноглобулин выполняет две функции. Одна область его молекулы предназначена для связывания с антигеном, другая осуществляет эффекторные функции. К ним относятся связывание иммуноглобулина с тканями организма , различными клетками иммунной системы, определенными фагоцитарными клетками и первыми компонентами комплемента при активации этой системы по классическому пути. Основная структурная единица иммуноглобулина любого класса состоит из двух одинаковых легких и двух одинаковых тяжелых полипептидных цепей, удерживаемых вместе дисульфидными связями. От типа тяжелых цепей зависит принадлежность молекулы иммуноглобулина к тому или иному классу и подклассу. Так у человека четыре подкласса Ig G (Ig G1, Ig G2, Ig G3, Ig G4) имеют тяжелые цепи соответственно 1, 2, 3, 4; все они выявляются иммунохимически как -цепи, но незначительно отличаются друг от друга. Ig G Это главный изотип Ig нормальной сыворотки человека; на его долю приходится 70-75 общего количества сывороточных иммуноглобулинов. Молекула Ig G представляет собой четырехцепочечный мономер с коэфицентом седиментации 7S. В ней имеется две внутрицепочечные дисульфидные связи в каждой легкой цепи- по одной в вариабельной и константной областях- и четыре таких связи в тяжелой цепи, которая вдвое длиннее легкой. Каждая дисульфидная связь замыкает пептидную петлю из 60-70 аминокислотных остатков. Каждая полипептидная цепь иммуноглобулина образует несколько глобулярных доменов с весьма сходной вторичной и третичной структурой. Пептидная петля, замкнутая дисульфидной связью,- это центральная часть домена, в котором всего насчитывается около 110 аминокислотных остатков. Как в легких, так и тяжелых цепях первые от N- конца домены образованы соответственно вариабельными областями Vl и Vh. Тяжелые цепи IgG, IgA, IgD имеют еще три домена- Ch1, Ch2, Ch8, составляющих константную область. По данным рентгеноструктурного анализа удалось реконструировать -углеродный скелет и построить компьютерные модели целых молекул IgG. Модельные IgG имеют вид Y- и T- образных структур, и аналогичные формы IgG выявлены с помощью электронной м...
Другие файлы:
Моноклональные антитела
Практическое применение антител и о способы их получения. При введении в организм животных и человека чужеродных макромолекулярных веществ - белков ил...
Иммунологическая специфичность
Специфическое взаимодействие антитела с антигенами, роль силы гидрофобного взаимодействия. Степень соответствия между антигенной детерминантой и антиг...
Антитела. Методы
Книга английских авторов содержит последовательное, систематизированное описание методов получения антител (моноклональные антитела человека и мышц, п...
Алгоритм иммуногематологического исследования женщин во время беременности
Перед проведением иммуногематологических исследований необходимо собрать акушерский и трансфузионный анамнез. Наличие предшествующих беременностей, их...
