Будова білків, пептидний зв'язок. Окислення органічних сполук

Пептидний зв’язок та утворення вільних амінокислот. Поняття про рівні організації білкових молекул. Участь різних видів хімічного зв’язку в побудові первинної, вторинної, третинної, четвертинної структури білку. Біологічне окислення органічних сполук.
Краткое сожержание материала:

Размещено на

Зміст

Вступ

1. Пептидний зв'язок . Поняття про рівні організації білкових молекул. Участь різних видів хімічного зв'язку в побудові первинної, вторинної, третинної, четвертинної структури білку

2. Біологічне окислення органічних сполук

Список використаної літератури



Вступ

Біохімія - це наука про хімічний склад організмів та їхніх складових частин, та про хімічні процеси, що протікають в організмах. Наука має справу із структурою та функцією компонентів клітини та речовин організму, таких як білки, вуглеводи, ліпіди, нуклеїнові кислоти та інші біомолекули. Біохімія прагне відповідати на біологічні та біохімічні питання за допомогою хімічних методів.

За останні десятиліття зі всіх біологічних наук найбільша дія на розвиток не лише біології, але і всього природознавства в цілому надала біохімія. Досягнення біології і в пізнавальному, і в практичному плані перевершили найсміливіші прогнози першої половини нашого століття. Багато що з того, що доступно сучасним біологам, ще кілька років тому представлялося фантастичним.

Вченим вдалося проникнути в глиб живої матерії до рівня складових її молекул, надмолекулярних комплексів і їх організованих ансамблів. Вивчення матеріальних носіїв життєдіяльності - нуклеїнових кислот і білків - набуло якісно нового характеру. Абсолютно заново стали осмислювати і експериментально досліджувати механізми зберігання, передачі і реалізації спадкової інформації, перетворення матерії і енергії в клітці, імунітету, передачі нервових імпульсів і сприйняття кліткою сигналів і дій зовнішнього середовища, принципи гуморальної регуляції і багато що інше.

За останню чверть століття -- структура біології піддалася значним змінам.

Впровадження методів хімії в біологію сприяло тому, що біохімія, що формується, виявилася серед біологічних наук щонайкраще підготовленою для проникнення в таємниці функціонування клітки. Саме завдяки цьому вона перетворилася з «служниці фізіології» в самостійну, методологічно незвичайно важливу область біології.



1. Пептидний зв'язок. Поняття про рівні організації білкових молекул. Участь різних видів хімічного зв'язку в побудові первинної, вторинної, третинної, четвертинної структури білку

Пептидний зв'язок - ( - NH - C ) зв'язок між вуглецем карбоксильної групи і азотом амідної групи амінокислотних залишків у білках і пептидах. З допомогою пептидного зв'язку утворюється основна (первинна) поліпептидна структура білків. Пептидний зв'язок характеризується спряженням П-електронів азоту, вуглецю і кисню, внаслідок чого він має характер часткового подвійного зв'язку, що виявляється в зменшенні його довжини порівняно з довжиною ординарного зв'язку C - N.

Внаслідок гідролізу всіх пептидних зв'язків в білках або пептидах утворюються вільні амінокислоти. Відомо, що Пептидний зв'язок утворюється в рибосомах клітин за участю різних рибонуклеїнових кислот.

Будова білків - досить важлива характеристика, яка була встановлена на основі даних різних фізико-хімічних методів дослідження. Ці методи дали змогу встановити розміщення поліпептидних ланцюгів білка в просторі, вивчити типи зв'язків у білкових молекулах, встановити послідовність розміщення амінокислотних залишків в поліпептидних ланцюгах. Отже, було встановлено, що для білків характерними є чотири рівні структури: первинна, вторинна, третинна і четвертинна (рис. 22). Кожний рівень структури характеризується певними особливостями, що забезпечують формування нативної конформації білкових молекул та виконання білками певних функцій.

Первинна структура білків - це послідовність розміщення амінокислотних залишків у поліпептидних ланцюгах. Утворюється даний рівень структури за допомогою пептидних зв'язків, що сполучають карбоксильну та аміногрупу двох сусідніх залишків амінокислот. Крім того, в білках можуть утворюватись інші ковалентні зв'язки, наприклад дисульфідні, як в межах одного, так і між двома поліпептидними ланцюгами.

Первинна структура білка специфічна для кожного окремого білка і є генетично зумовленою. Для вивчення первинної структури білків застосовують різні методи, які дають змогу встановити порядок розміщення амінокислот в поліпептидному ланцюзі білків. Першим білком, первинну структуру якого було вивчено, став інсулін. Англійський вчений Ф. Сенгер за ці дослідження в 1962 році був удостоєний Нобелівської премії.

Вже розшифровано первинну структуру близько 3000 білків серед яких значна кількість ферментів - пепсин, трипсин, лізоцим, папаїн, альдолаза тощо. Успішне вивчення первинної структури білків дало змогу їх хімічно синтезувати, зокрема білки, що ферментативно-активні.

Для первинної структури білків характерні деякі особливості. Це насамперед принцип структурної подібності, взаємозамінності амінокислотних залишків та видова специфічність.

Вторинна структура білків - це просторова конфігурація одного або кількох поліпептидних ланцюгів з властивою їм первинною структурою, тобто спосіб згортання, скручування, складання поліпептидного ланцюга відповідно до програми, закладеної генетично в первинній структурі. Найчастіше зустрічаються два види вторинної структури - б-спіраль та в- структура.

Модель б-спіралі була запропонована Л. Полінгом та Р. Корі на основі даних рентгеноструктурного аналізу. На один виток спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишків, крок спіралі 0,54 нм, кут підйому 26°, проекція одного амінокислотного залишку на умовну вісь спіралі 0,15 нм, період ідентичності 2,7 нм або 18 амінокислотних залишків. Головну роль у стабілізації б-спіралі відігріють водневі зв'язки. У вторинній структурі б-спіралі ділянки молекули часто чергуються з лінійними. Для кожного білка характерний певний ступінь спіралізації, який залежить від його амінокислотного складу. Утворенню б-спіралі сприяють залишки амінокислот валіну, лейцину, метіоніну, тирозину. Амінокислоти (лізин, аргінін, гліцин, серин, треонін, гістидин) дестабілізують б-спіраль.

Найвищий рівень спіралізації (100%) має білок параміозин, досить низький (11%) - хімотрипсин.

Другий вид вторинної структури - в-структура, характерна переважно для фібрилярних білків, у яких поліпептидні ланцюги розміщені паралельно один одному. Стабілізується водневими зв'язками. в- структура є двох видів: паралельний та антипаралельний складчастий лист. У першому випадку поліпептидні ланцюги розміщені так, що N-кінцеві ділянки їх знаходяться один напроти одного. В другому випадку N-кінці поліпептидних ланцюгів напрямлені в різні боки. У вторинній структурі багатьох білків чергуються ділянки б-спіралі та в- структури.

Третинна структура характеризує певне просторове розміщення впорядкованих, лінійних ділянок одного або кількох поліпептидних ланцюгів з властивою їм первинною та вторинною структурами.

Для кожного білка властива характерна лише йому третинна структура (нативна конформація), яка забезпечує його біологічну активність. Третинна структура стабілізується дисульфід ними, гідрофобними та водневими зв'язками. Вперше третинну структуру було встановлено для міоглобіну в 1957 році. Зараз розшифровано третинну структуру великої кількості білків, насамперед ферментів. Нині встановлено доменний принцип формування третинної структури. Виявлено, що третинна структура багатьох білків складається з декількох доменів (компактних глобул), які зв'язані між собою лінійними ділянками. Третинна структура залежить від форми білкових молекул і може бути від кулястої до ниткоподібної. Форма білкової молекули характеризується ступенем асиметрії - відношенням довгої осі молекули до короткої. Якщо ступінь асиметрії понад 80, білки належать до фібрилярних, якщо менше 80 - до глобулярних.

Більшість глобулярних білків має ступінь асиметрії 3-5, що свідчить про те, що їх третинна структура характеризується досить цільною упаковкою поліпептидного ланцюга. Молекула в цілому набуває форми кулі.

Четвертинна структура характерна для білків, молекули яких складаються з двох або кількох поліпептидних ланцюгів, зв'язаних не ковалентними зв'язками. Цей вид структури властивий для білків з молекулярною масою понад 50-100 тис., тобто олігомерних. Молекули їх складаються з кількох поліпептидних ланцюгів з власною третинною структурою - протомерів (субодиниць). Взаємне просторове розміщення протомерів 9субодиниць) в олігомерій молекулі становить четвертинну структуру білків. Стабілізація четвертинної структури забезпечується за допомогою іонних, водневих та гідрофобних зв'язків, що виникають між контактуючими ділянками протомерів. Типовими білками, для яких характерна четвертинна структура, є гемоглобін, вірус тютюнової мозаїки, деякі ферменти - лактатдегідрогеназа, гліцеральдегідрогеноза, тощо.

2. Біологічне окислення органічних сполук

пептидний амінокислота білковий органічний

Біологічне окислення - це сукупність ферментативних реакцій окислення та відновлення, які відбуваються в клітинах організму під час внутрішньоклітинного обміну і відіграють важливу роль у забезпеченні організму енергією та метаболітами, необхідними для нормального перебігу процесів життєдіяльності. Основи вчення про процеси окислення закладено М. В. Ломоносовим. А. Лавуазьє назвав їх «повільним горінням» органічних сполук. Для пояснення процесів окислення в організмі було запропоновано ряд теорій. Найпоширенішою є перекисна теорія О. Баха, або теорія...