Аминокислоты и их свойства
Краткое сожержание материала:
Размещено на
ФГОУ СПО «ВПТ»
Реферат
«АМИНОКИСЛОТЫ и их свойства»
Выполнила:
студентка ЭКО-13
Должикова Мария
Проверила:
Федорова Н.А.
2012 год
Содержание
аминокислота химический раствор
Введение
1. Общие химические свойства
2. Изомерия
3. б-Аминокислоты белков
3.1 Классификация стандартных аминокислот по R-группам
3.2 Классификация стандартных аминокислот по функциональным группам
4. Кислотно-основное равновесие в растворе б-аминокислот
5. Некоторые химические свойства б-аминокислот
Заключение
Введение
По современным данным, биомасса единовременно живущих на Земле организмов составляет 1,8?1012-2,4?1012 т в пересчете на сухое вещество. В организмах, составляющих биомассу Земли, обнаружено свыше 60 химических элементов. Среди них условно выделяют группу элементов, встречающихся в составе любого организма. К их числу относят C, N, H, O, S, P, Na, K, Са, Mg, Zn, Fe, Mn и др. Первым шести элементам приписывают исключительную роль в биосистемах, так как из них построены важнейшие соединения, составляющие основу живой материи - белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды и др.
Примерно 75% биомассы составляет вода. Вторым же по количественному содержанию в биологических объектах, но, несомненно, первым и главным по значению классом соединений являются белки. Белки состоят из мономерных единиц, т.е. аминокислот.
Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) -- органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.
Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.
В данной работе мы рассмотрим общие химические свойства аминокислот, их изомерию, классификации б-аминокислот, а также некоторые химические свойства.
1. Общие химические свойства
1) Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.
Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа -- в виде -COO-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.
Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.
2) Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-6.
3) Изоэлектрической точкой аминокислоты называют pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.
4) Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.
2. Изомерия
Большинство аминокислот, участвующих в биохимических превращениях, содержат первичную аминогруппу, находящуюся в ?-положении к карбоксильной функции. Во всех природных аминокислотах, входящих в состав белков (за исключением глицина), ?_углеродный атом представляет собой хиральный центр (треонин и изолейцин содержит два ассиметричных атома) и аминокислоты обладают оптической активностью.. Для описания конфигурации в случае ?-аминокислот обычно используют относительную D,L-номенклатуру. Считают, что кислота относится к L-ряду, если в каноническом написании фишеровской проекции аминогруппа расположена слева (Рис. 1).
Рис.1. Конфигурация б-аминокислот
Все природные аминокислоты, входящие в состав белков, относятся именно к L-ряду.
Данную особенность «живых» аминокислот трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами или рацематами (из которых, видимо, состояла древняя Земля) L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Креационисты, естественно, могут объяснить это божьим умыслом, остальным же приходится считать, что это -- просто результат случайного стечения обстоятельств: самая первая молекула, с которой смог начаться матричный синтез, была оптически активной, а других пригодных молекул почему-то не образовалось.
Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1% в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.
3. б-Аминокислоты
В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 важнейших б-аминокислот, кодируемых генетическим кодом.
· Аланин (Ala, A)· Аргинин (Arg, R)· Аспарагиновая кислота (Asp, D)· Аспарагин (Asn, N)· Валин (Val, V)· Гистидин (His, H)· Глицин (Gly, G)· Глутаминовая кислота (Glu, E)· Глутамин (Gln, Q)· Изолейцин (Ile, I) |
· Лейцин (Leu, L)· Лизин (Lys, K)· Метионин (Met, M)· Пролин (Pro, P)· Серин (Ser, S)· Тирозин (Tyr, Y)· Треонин (Thr, T)· Триптофан (Trp, W)· Фенилаланин (Phe, F)· Цистеин (Cys, C) |
Помимо этих аминокислот, называемых стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, являющиеся производными стандартных.
По физиологическому признаку аминокислоты делятся на незаменимые - те аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека и высших млекопитающих (Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Phe, Trp), полузаменимые - те аминокислоты, которые синтезируются в организме человека, но в недостаточном количестве (Arg, Tyr, His) и обычные - те аминокислоты., которые синтезируются во всех организмах (все остальные).
3.1 Классификация стандартных аминокислот по R-группам
Таким образом, б-аминокислоты различаются лишь строением радикала R, который называют боковым радикалом или боковой группой. Поскольку с точки зрения абсолютной R,S-стереохимической номенклатуры боковой радикал всегда имеет меньшее старшинство, чем карбоксильная и аминогруппа, все L-аминокислоты имеют S-конфигурацию при ?-атоме. В зависимости от строения бокового радикала аминокислоты подразделяют на неполярные (содержат неполярный гидрофобный радикал), полярные не заряженные и полярные заряженные (содержат полярный гидрофильный боковой остаток). Часто в отдельную группу выделяют ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин, триптофан и гистидин).
· Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин
· Полярные незаряженные: аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин
· Заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота
· Заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин
Наиболее распространенные б-аминокислоты приведены на Рис.2.
НЕПОЛЯРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
ПОЛЯРНЫЕ НЕЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
ЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
Рис.2. Наиболее распространенные б-аминокислоты
Сразу следует указать, что в нейтральных растворах все аминокислоты ионизованы (то есть, заряжены). Приведенный выше термин «заряженные аминокислоты» относится исключительно к боковому радикалу аминокислоты и отражает тот факт, что в боковом радикале содержится функциональная группа, которая либо теряет протон при рH, близком к 7, (отрицательно заряженные аминокислоты), либо, наоборот, присоединяет (положительно заряженные аминокислоты).
Из 20 ?-аминокислот, приведенных на Рис.2, 17 обладают одним хиральным центром (то есть, могут существовать в виде двух энантиомеров), одна ахиральна (глицин) и две имеют два хиральных центра (изолейцин и треонин). Каждая из этих двух аминокислот может существовать в виде четырех стереоизомеров. Рассмотрим стереохимию и номенклатуру этих соединений на примере треонина (Рис. 3).
Рис. 3. Стереоизомеры треонина
Встречающийся в белках L-треонин является...
Аминокислоты – сущность и химические свойства
Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) - органические соединения, в молекуле которых содержатся карбоксильные, а также аминные группы. Открытие аминок...
Аминокислоты и их свойства
Процесс синтеза белков и их роль в жизнедеятельности живых организмов. Функции и химические свойства аминокислот. Причины их нехватки в организме чело...
Развитие экологического мышления на уроках химии при изучении темы "Аминокислоты"
Аминокислоты, способы его получения и свойства. Чистые продукты питания и здоровье человека. Значение и применение аминокислот. Способы утилизации отх...
Белки
Органические соединения аминокислоты, составные части их молекулы. Аминокислоты - вещества, входящие в состав организма человека и животных. Заменимые...
Свободные аминокислоты нервной системы
Содержание, локализация и транспорт аминокислот. Метаболизм дикарбоновых аминокислот и глутамина. Компартментализация метаболизма аминокислот. Глицин...