Биохимические изменения, происходящие в организме спортсмена

Мышечные белки, входящие в состав скелетной мышцы, и их роль в организме человека. Обмен белков и азотсодержащих веществ при мышечной деятельности. АТФ - непосредственный источник энергии. Биохимические изменения при занятиях различными видами спорта.
Краткое сожержание материала:

Размещено на

Введение

Скелетные мышцы содержат большое количество веществ небелковой природы, легко переходящих из измельченных мышц в водный раствор после осаждения белков.

АТФ является непосредственным источником энергии не только различных физиологических функций (мышечных сокращений; нервной деятельности, передачи нервного возбуждения, процессов секреции и т. д.), но и происходящих в организме пластических процессов (построения и обновления тканевых белков, биологических синтезов).

Между этими двумя сторонами жизнедеятельности -- энергетическим обеспечением физиологических функций и энергетическим обеспечением пластических процессов -- существует постоянная конкуренция.

Дать определенные стандартные нормы биохимических изменений, происходящих в организме спортсмена при занятиях тем или другим видом спорта, чрезвычайно трудно. Даже при выполнении отдельных упражнений в чистом виде (легкоатлетический бег, бег на коньках, на лыжах) протекание процессов обмена веществ может у разных спортсменов значительно отличаться в зависимости от типа их нервной деятельности, влияний среды и т. д.

1. Какие мышечные белки входят в состав скелетной мышцы? Их роль

Скелетная мышца содержит 75--80% воды и 20--25% сухого остатка. 85% сухого остатка составляют белки; остальные 15% слагаются из различных азотсодержащих и безазотистых экстрактивных веществ, фосфорных соединений, липоидов и минеральных солей.

Мышечные белки. Белки саркоплазмы составляют до 30% всех белков мышцы. Часть белков саркоплазмы может быть извлечена из измельченных мышц водой, часть -- 0,1-молярным раствором КС1.

Наличием миоглобина объясняется и красный цвет мышц. Содержание миоглобина составляет от 150 до 300 мг на 100 г сырого веса мышцы.

Белки мышечных фибрилл в отличие от белков саркоплазмы извлекаются из мышц более крепкими солевыми растворами (0,6 М раствор КС1) и составляют около 40% всех белков мышцы. К белкам мышечных фибрилл относятся прежде всего два главнейших белка -- миозин и актин. Миозин -- белок глобулинового типа с молекулярным весом около 420 000. В состав его входит много глютаминовой кислоты, лизина и лейцина. Кроме того, наряду с другими аминокислотами он содержит цистеин, а поэтому обладает свободными группами -- SH. Миозин располагается в мышечных фибриллах в толстых нитях «диска А», причем не хаотично, а строго упорядоченно. Молекулы миозина имеют нитчатую (фибриллярную) структуру. По данным Гаксли, их длина около 1500 А, толщина около 20А. У них есть утолщение на одном конце (40 А). Эти-концы его молекул направлены в обе стороны от «зоны М» и образуют булавовидные утолщения отростков толстых нитей.

Миозин является важнейшей составной частью сократительного комплекса и одновременно обладает ферментативной (аденозинтрифосфатазной) активностью, катализируя расщепление аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) на АДФ и ортофосфат.

Актин имеет значительно меньший, чем миозин, молекулярный вес (75 000) и может существовать в двух формах -- глобулярной (Г-актин) и фибриллярной (Ф - актин), способных переходить друг в друга. Молекулы первого имеют округлую форму; молекулы второго, являющегося полимером (объединением нескольких молекул) Г-актина, -- нитчатую. Г-актин обладает низкой вязкостью, Ф-актин -- высокой. Переходу одной формы актина в другую способствуют многие ионы, в частности К+ «Mg++.

При мышечной деятельности Г-актин переходит в Ф-актин. Последний легко объединяется с миозином, образуя комплекс, носящий название актомиозина и являющийся сократительным субстратом мышцы, способным производить механическую работу.

В мышечных фибриллах актин располагается в тонких нитях «диска J», заходящих в верхнюю и нижнюю трети «диска А», где и происходит соединение актина с миозином посредством контактов между отростками тонких и толстых нитей.

Кроме миозина и актина, в составе миофибрилл обнаружены и некоторые другие белки, в частности водорастворимый белок тропомиозин, которого особенно много в гладких мышцах и в мышцах эмбрионов. В фибриллах содержатся и другие водорастворимые белки, обладающие ферментативной активностью» (дезаминаза адениловой кислоты и др.).

Белки митохондрий и рибосом в основном являются белками-ферментами. В частности, в митохондриях находятся ферменты аэробного окисления и дыхательного фосфори-лирования, а в рибосомах -- связанная с белками р-РНК.

Белки ядер мышечных волокон являются нуклеопротеидами, содержащими в своих молекулах дезоксирибонуклеиновые кислоты. [3, 221]

Белки стромы мышечного волокна, составляющие около 20% всех белков мышцы, труднорастворимы и не извлекаются из мышцы солевыми растворами. Из белков стромы, названных А. Я. Данилевским миостроминами, построена сарколемма и, видимо, «диски Z», соединяющие тонкие актиновые нити с сарколеммой. Возможно, что миостромины содержатся наряду с актином и в тонких нитях «дисков J».

2. Обмен белков и азотсодержащих веществ при мышечной деятельности

АТФ является непосредственным источником энергии не только различных физиологических функций (мышечных сокращений; нервной деятельности, передачи нервного возбуждения, процессов секреции и т. д.), но и происходящих в организме пластических процессов (построения и обновления тканевых белков, биологических синтезов).

Между этими двумя сторонами жизнедеятельности -- энергетическим обеспечением физиологических функций и энергетическим обеспечением пластических процессов -- существует постоянная конкуренция. Усиление специфической функциональной деятельности всегда сопровождается увеличением расходования АТФ и, следовательно, уменьшением возможности использования ее для биологических синтезов.

Как известно, в тканях организма, в том числе и в мышцах, постоянно идет обновление их белков, однако процессы расщепления и синтеза строго сбалансированы и уровень содержания белков сохраняется постоянным. (Об обновлении белков можно судить лишь по внедрению в них введенных в организм меченых аминокислот.)

При мышечной деятельности обновление белков угнетается, причем тем больше, чем в большей степени понижается содержание АТФ в мышцах. Следовательно, при упражнениях максимальной и субмаксимальной интенсивности, когда ресинтез АТФ происходит преимущественно анаэробным путем и наименее полно, обновление белков будет угнетаться более значительно, чем при работе средней и умеренной интенсивности, когда преобладают энергетически высокоэффективные процессы дыхательного фосфорилирования.239

Угнетение обновления белков является следствием недостатка АТФ, необходимой как для процесса расщепления, так (в особенности) и для процесса их синтеза. Поэтому во время интенсивной мышечной деятельности нарушается баланс между расщеплением и синтезом белков с преобладанием первого над вторым. Содержание белков в мышце несколько понижается, а содержание полипептидов и азотсодержащих веществ небелковой природы увеличивается. Часть этих веществ, а также некоторые низкомолекулярные белки уходят из мышц в кровь, где соответственно увеличивается содержание белкового и небелкового азота. При этом возможно и появление белка в моче.

Особенно значительны все эти изменения при силовых упражнениях большой интенсивности.

При интенсивной мышечной деятельности усиливается также образование аммиака в результате дезаминирования части аде-нозинмонофосфорной кислоты, не успевающей ресинтезировать-ся в АТФ, а также вследствие отщепления аммиака от глютамина, которое усиливается под влиянием повышенного содержания в мышцах неорганических фосфатов, активирующих фермент глютаминазу.

Содержание аммиака в мышцах и крови увеличивается. Устранение образовавшегося аммиака может происходить в основном двумя путями: связыванием аммиака глютаминовой кислотой с образованием глютамина или образованием мочевины. Однако оба эти процесса требуют участия АТФ и поэтому (вследствие понижения содержания ее) при интенсивной мышечной деятельности испытывают затруднения. При мышечной деятельности средней и умеренной интенсивности, когда ресинтез АТФ идет за счет дыхательного фосфорилирования, устранение аммиака существенно усиливается. Содержание его в крови и тканях снижается, а образование глютамина и мочевины возрастает.

Из-за недостатка АТФ во время мышечной деятельности максимальной и субмаксимальной интенсивности затрудняется и ряд других биологических синтезов. В частности синтез ацетил-холина в двигательных нервных окончаниях, что отрицательно отражается на передаче нервного возбуждения на мышцы.

3. Биохимические изменения в организме при занятиях различными видами спорта

Легкая атлетика.

Бег на короткие дистанции и прыжки в длину с разбега. Упражнения, относящиеся к этой группе, -- типичные упражнения максимальной мощности. Им свойственно резкое преобладание анаэробных окислительных процессов над аэробными.

Ресинтез АТФ во время работы происходит в первую очередь за счет переэстерификации с креатинфосфатом, а затем за счет гликолиза. [5, 279]